БИОЛОГИЧЕСКИЕ КРИСТАЛЛЫ

Кристаллы, построенные из биол. макромолекул — белков, нуклеиновых к-т или вирусных ч-ц. Вследствие больших размеров биол. макромолекул, содержащих 103—104 атомов, Б. к. имеют очень большие (по сравнению с обычными кристаллами) периоды кристаллической решётки (50 — 200 ?), а у вирусов они достигают 1000 ? и более. Важнейшей особенностью Б. к. является то, что они состоят не только из образующих их макромолекул, но содержат внутри себя между молекулами маточный раствор (35—80%), из

Рис. 1. Упаковка молекул в кристалле белка.

к-рого они кристаллизовались, обычно воду с теми или иными ионами (рис. 1). Б. к. существуют только в равновесии с таким р-ром; при высушивании Б. к. происходит денатурация (разрушение структуры) молекул и кристалла в целом. Регулярность укладки молекул в Б. к. определяется электростатич. вз-ствием заряж. ат. группировок на поверхности молекул. Прилегающие к поверхности молекулы растворителя упорядочены, в межмол. пр-ве — расположены беспорядочно.

Б. к. образуются иногда в живых организмах — in vivo, однако гл. методом их получения явл. кристаллизация выделенных из живых организмов и тщательно очищенных белков и др. биол. макромолекул (рис. 2 и 3).

Рис. 2. Кристаллы леггемоглобина.

Методы кристаллизации Б. к. основаны на изменении темп-ры, пересыщения, причём изменение растворимости вызывают добавлением в р-р специфич. солей или органич. растворителей, путём изменения рН р-ра и т. п.

Громадные размеры биол. макромолекул позволяют непосредственно наблюдать упаковку их в крист. решётку методами электронной микроскопии (рис. 3). Осн. метод изучения структуры Б. к.— рентгеновский структурный анализ, позволяющий определить сложнейшую пространств. конфигурацию образующих их молекул.

Рис. 3. Электронно-микроскопич. фотографии упаковки молекул в кристаллах белков (сверху вниз): каталазы (Х5•105): вируса некроза табака; отд. кристаллов белка из микроорганизмов Bacillus thwingiensis.

Рентгенограммы Б. к. содержат громадное число рефлексов (?100000); процесс их расшифровки исключительно сложен. В результате изучения Б. к. установлено строение более 100 белков. Молекула глобулярного белка представляет собой сложным образом уложенную полипептидиую цепочку, состоящую из аминокислотных остатков (пунктир, рис. 4), характеризуемых двадцатью сортами боковых радикалов R. Число таких остатков в цепи составляет в разных белках приблизительно от 100 до 500. Компактно уложенная в г л о б у л у цепь может иметь на отд. участках т. н. a-спиральную структуру или b-структуру, в к-рой участки цепи располагаются параллельно (рис. 5).

Расшифровка строения белковых кристаллов дала мол. биологии сведения о механизме биол. активности ферментов и др. белков. Получены и исследованы также кристаллы транспортной рибонуклеиновой к-ты (t-РНК).

Рис. 5. Структура белковых молекул: слева — миоглобина, состоящего в осн. из a-спиральных участков (аминокислотные остатки показаны точками); справа — цитохрома С, в к-ром чередуются участки с a- и b-структурами (аминокислотные остатки показаны звеньями цепи).

Кроме истинных трёхмерно-периодич. Б. к., существуют Б. к. с иным хар-ром упорядоченности. Так, дезоксирибонуклеиновая к-та (ДНК) образует текстурированные гели — жидкие кристаллы, рентгенографич. анализ к-рых позволил построить пространств. модель ДНК и установить природу передачи генетич. информации. Жидкие кристаллы образуют также фибриллярные белки мышц — миозин и актин. Нек-рые глобулярные белки (каталаза и др.) кристаллизуются, образуя трубы с мономол. стенками, в к-рых молекулы уложены согласно спиральной симметрии. Изучение кристаллов сферич. вирусов методами электронной микроскопии и рентгеноанализа позволило установить хар-р взаимной упаковки и структуру образующих оболочку вируса белковых молекул (рис. 6),

Рис. 6. Электронно-микроскопич. фотография упаковки молекул в оболочке сферич. вируса герпеса (Х640000).

к-рые уложены в вирусной ч-це согласно икосаэдрич. симметрии с осями 5-го порядка (см. СИММЕТРИЯ КРИСТАЛЛОВ).